Hírek   
Lehetséges magyarázat arra, hogy miért bal- vagy jobbkezesek a biomolekulák
A kémiai reakciók racém keveréket, egyenlő mennyiségű jobb- (d) és
balkezes (l)  enantiomer molekulát eredményeznek.

cisztein
A természet azonban csak egyet választ ezek közül a „királis” molekulák közül a sejtek felépítéséhez. A homokiralitás a Föld biomolekuláinak alapvető jellemzője. A DNS, az RNS és a cukrok építőkövei mind jobbkezesek (d), míg az élő anyagot felépítő aminosavak és fehérjék mind balkezes enantiomerek (l).
A homokiralitás kialakulásának oka, pontos mechanizmusa még nem ismert, bár feltárása hosszú ideje foglalkoztatja a kutatókat.  Az világos volt, hogy egy vagy több, a teljes prebiotikus hálózatban ható környezeti hatásra van szükség, a homokiralitás létrehozása és fenntartása érdekében is.
Több javaslat is született, melyekben környezeti hatásként elsősorban a kozmikus sugárzást vagy polarizált fényt jelölték meg az első biomolekulák kiralitásának kialakulásáért. Bár kísérletek igazolták, hogy mindkét sugárzás okozhat kezdeti szimmetria torzítást, amely bizonyos mértékben akár a jobb-, akár a balkezes molekulákat részesíti előnyben, de arra nem adtak magyarázatot, hogy a kezdeti gyenge aszimmetria milyen mechanizmussal erősödött meg olyan mértékben, hogy létrejöjjön az első sejtek létrehozásához szükséges nagyszámú homokiralis molekula. 
RAOAz elmúlt két évtized kísérleti eredményei alapján, S.F.Ozturk, Z.Liu, J.D.Sutherland és D.D.Sasselov most megjelent munkájukban (Science Advances Vol 9, Issue 23) arra a következtetésre jutottak, hogy valószínűleg a korai Földön gyakori magnetit ásványok mágneses tere volt az a környezeti hatás, amely felelős a biomolekulák adott kiralitásáért, pozitív visszacsatolást létrehozva, hogy továbbra is ugyanaz a kedvezett királis enantiomer szintézise részesüljön előnyben a teljes prebiotikus hálózatban.  

A kutatók egy RNS-prekurzor, a racém ribo-amino-oxazolin (RAO), spin-szelektív kristályosodását vizsgálva magnetit (Fe3O4) felületeken körülbelül 60%-os enantiomer-felesleget értek el. A kezdeti dúsítást követő többszöri újra kristályosítást követően homokirális (100%) RAO kristályokat nyertek. Eredményeik alapján arra a következtetésre jutottak, hogy a korai Föld sekély tavaiban, ahol gyakoriak voltak az üledékes magnetit kristályok, teljesen racém kiindulási anyagokból többszöri újra kristályosodással játszódhatott le a rendszerszintű homokiralitás elérésére.
 
polarizálásA történet 1999-re nyúlnak vissza, amikor Ron Naaman, a Weizmann Institute of Science kémiai fizikusa által vezetett kutatócsoport kimutatta, hogy mágnese térben a  két enantiomer molekulában az elektronok spinjei eltérően polarizáltak.Később az is kiderült, hogy a spin-különbségek miatt a királis molekulák eltérő módon lépnek kölcsönhatásba a mágneses anyagokkal. A kutatók úgy találták, hogy a balkezes peptideket vonzzák a mágneses felületek, míg a jobbkezeseket taszítják és a DNS esetében pedig éppen fordított a helyzet.


RAOmagnetAmikor egy királis molekula megközelíti a ferromágneses felületet (FM) töltés polarizáció jön létre, amelyet spin polarizáció kíséri. A töltéspólusokhoz tartozó spinállapotot a molekula kiralitása határozza meg. Mivel maga a ferromágneses felület is spin-polarizált, a kölcsönhatások erősebbek, ha az FM spinjei a királis molekula pólusának spinjével ellentétes irányban helyezkednek el. Ezért az erősebb kölcsönhatású enantiomer hosszabb tartózkodási idővel rendelkezik a mágneses helyen, és így nagyobb eséllyel kristályosodik, magyarázzák a kutatók közleményükben. A vizsgálatok megerősítették, hogy a hatást a molekulák kiralitása, az úgynevezett kiralitás-indukált spin szelektivitás (CISS) váltja ki.
 A jelenség részletes ismertetését a magazin következő számában olvashatják Kedves Olvasóink.
Az AAP térszerkezete
Az ELTE kutatói, Perczel András, és kutatótársai - Kiss Szemán Anna, Jákli Imre, Harmat Veronika és Karancsné Menyhárd Dóra krio-elektronmikroszkópos módszerrel  2022-ben meghatározták egy az emberi szervezetben létfontosságú fehérje az acilaminoacil peptidáz (AAP) térszerkezetét.  Kimutatták, hogy bakteriális fertőzések esetén gyakran használt Meropenem nevű penicilinszerű antibiotikum gátolja az AAP működését.
Az AAP a szervezet egyik legfontosabb lektoráló enzimje, amely katalizálja az emberi szervezet hibásan feltekeredett és sérült fehérjéinek lebontását. A Meropenem kötődésekor az AAP többé nem tudja ellátni katalizátor szerepét. Az AAP gátlása során a károsodott fehérjék felhalmozódnak a s szervezetben ami rosszindulatú átalakulásokhoz vezethet.

AAPA vizsgálati módszerrel, mely kidolgozásáért 2017-ben J. Dubochet, J. Frank és R. henderson Nobel-díjat kaptak, ma már ugyanolyan részletgazdag 3D kép nyerhető a molekulákról, mint a röntgendiffrakciós módszerrel. Azonban míg a röntgendiffrakciós mérésekhez kristályos fehérjékre van szükség, az új módszerrel a nem kristályosítható molekulák térszerkezete is meghatározható. A krio- elektronmikroszkópban elektronnyalábokkal pásztázva a fehérjemolekulák vízes oldatának egy alacsony hőmérsékletre fefagyasztott cseppjét, leképezik  a molekula különböző kétdimenziós vetületeit. Ezekből a vetületekből számítási eljárással határozható meg a fehérje háromdimenziós modellje.
A kutatócsoport eredményeit címlapján mutatta be a Royaé Society of Chemistry Chemical Science  megnevezésű folyóírata. Chem. Sci., 13, 14264 (2022)
FŐOLDAL