Page 33 - No 1

BIOLÓGIAI OXIDÁCIÓK

Megjegyzendő, hogy a triplet állapotú dioxigén
nagyon gyorsan kötődik a diamágneses Cu(I)
5
centrumokhoz.
A tirozináz a katechol származékok oxidáci- külsô
ójáért felelős: a fenolszármazékok fényelnyelő
o-kinonná oxidálódnak. A keletkező o-kinonok http://en.wikipedia.org/wiki/Cytochrome © oxidase
autopolimerizációs reakcióban melaninná ala-
kulnak, amelynek fontos szerepe van az embe- A foszfolipid kettősrétegbe ágyazott,
ri szervezetben és gerincesekben a bőr, szőr, szarvasmarha citokróm c oxidáz szerkezete
és szem színének kialakulásában. Hasonló fo- belsô
lyamat játszódik le a levegőn oxidálódó gyü- (`bananatród`) alkalmazva, a banánban lévő
6,7
mölcsökben (enzimatikus barnulás). A reak- polifenoláz-enzim hatására a reakciót dopamin- Az elektron-transzport lánc IV. komplexé-
8
ció feltételezett mechanizmusa az alábbi áb- érzékeny bioszenzorként működtethetjük. Ezen nek működési vázlata
rán látható. A reakció jelentősége nemcsak bi- felül megemlíthetjük még, hogy a Cu(I) centrum
ológiailag fontos vegyületek szintézise; az a növényi hormon hatású etilén kötőhelye. 9
o-kinonok gyűrűfelnyílással tovább oxidálód- A monooxigenázok csoportjába tartozó
nak és ez lehetővé teszi az aromás vegyületek le- dopamin-ß-monooxigenáz a fenilalanin oxidá-
bomlását. Banán-szelet-membránelektródot cióját katalizálja. Az aktív centrumot jellemezni
lehet Cu(I)–S ligandummal és Cu(II)-
hidroperoxid köztitermékkel. Hasonló
elrendeződés feltételezhető a réz-függő
fenilalanin 4-monooxigenáznál.
A citokróm c oxidáz (IV. Komplex) a Cu-Zn-tartalmú szuperoxid diszmutáz aktív
légzési lánc utolsó reakciójának kata- centrumának molekulamodellje
lízisében szerepet játszó nagy memb-
rán-protein, ami baktériumokban és a ciók melléktermékeként keletkező szuperoxid
sejteken belül, a mitokondriumban ta- gyök-aniont alakítják vízzé és hidrogén-peroxid-
10
lálható. Ha enzimatikus funkciója gá- dá. A hidrogén-peroxidot vas-tartalmú enzi-
tolt, igen rövid idő alatt megszűnik a mek (katalázok és peroxidázok) bontják el. Az en-
sejtek működése. zim a rézen kívül más átmeneti fémeket is tar-
A citokróm c oxidáz négy elekt- talmaz, aszerint, hogy prokariótákban, vagy
ron átvételével a molekuláris oxigént eukariótákban fordul elő.
két vízmolekulává alakítja át. Egyúttal Feltételezések szerint a redukáló tulajdonsá-
négy protont szállít át a membránon, gú ősatmoszféra oxidáló tulajdonságúvá válása
amit az ATP-szintáz enzím az ATP után a réz biológiai ligandumok segítségével ol-
szintézisére használ fel. datba került, s ezáltal vált az élő szervezet szá-
A szuperoxid diszmutázok (SOD) mára felvehetővé.
olyan metalloenzimek, amelyek a szer- Simándi László
Tirozináz oxidációja (N a hisztidin imidazol nitrogénje) vezetben lejátszódó oxidációs reak- Szigyártó Imola Csilla

Hivatkozások in copper proteins: contributions to reactivity, patterns by solid-state NMR spectroscopy,
1 W. Kaim and B. Schwederski: A Textbook Chem .Rev., 1992, 92, 521 Angew. Chem. Int. Ed. Engl. 1986, 28, 741
Series: Inorganic Chemistry, Bioinorganic 5 K. D. Karlin, Y. Gultneh: Binding and activa- 8 J. S. Sidwell, G. A. Rechnitz: ´Banan-
Chemisrty: Inorganic Elements in the Chemis- tion of molecular oxygen by copper complexes, natrode´ - an electrochemical biosensor for
try of Life, Wiley, New York, 1999 Prog. Inorg. Chem., 1987, 35, 219 dopamine, Biotechnol. Lett. 1985, 7, 419
2 Varga Margit: Bioszervetlen Kémia, ELTE 6 M. G. Peter: Chemical modifi cation of 9 E. W. Ainscough, A.M. Brodie, A.L. Wallace:
jegyzet, Budapest, 1994 biopolymers with quinones and ´quinone´ Ethylene, an unusual plant hormone, J. Chem.
3 E-I. Ochiai: Iron versus copper, J. Chem. methides, Angew. Chem. Int. Ed. Engl. 1989, Ed. 1992, 69, 315
Educ., 1986, 63, 942 28, 555 10 J. R. J. Sorenson: Copper complexes as
4 E. I. Solomon, M. J. Baldwin and M. D. Low- 7 M. G. Peter, H. Förster: The structure of ´radiation recovery´ agents, Chem. Brit. 1989,

ery: Electronic structures of active sites ´eumelanins´: identification of composition 25, 169

KÉMIAI PANORÁMA I. ÉVFOLYAM 1. SZÁM, 2009 33

4/21/09 10:35 AM
32-33-réz tartalmú fehérjék.indd 2.indd 33 4/21/09 10:35 AM
32-33-réz tartalmú fehérjék.indd 2.indd 33